葡萄糖异构酶(glucose isomerase,GIase;EC 5.3.1.18)是利用淀粉生产果葡糖浆的关键用酶。筛选和构建适合大规模工业生产的GIase一直是研究的热点。本文首先综述葡萄异构酶的基本性质与序列结构和功能特性,在分析比对高生产性能GIase的序列特征和空间结构特征的基础上,发现位于该组GIase的"催化口袋"上存在12个特有保守氨基酸残基位点,且有5个位点的残基含两性(亲水和疏水)的环状结构。由此提出了"高性能葡萄异构酶存在特有保守位点"的推断假设,并在结合自身实验结果和他人的研究,对基于特有保守位点发掘高生产性能GIase的可行性进行了进一步验证和探讨。该研究思路对高性能商业化GIase的发掘及对其它GIase的性能改造具有重要的参考价值。